L'acétylation des histones et de protéines non histones joue un rôle crucial lors de la régulation de différents processus cellulaires. Le niveau d'acétylation est contrôlé par les histones acétyltransférases et les histones désacétylases (HDAC). Il existe plusieurs classes de HDAC dans les cellules de mammifères. La classe I comprend HDAC1, HDAC2, HDAC3 et HDAC8. Ces enzymes sont homologues au co-répresseur de la transcription Rpd3 chez la levure. La classe II inclut HDAC4, HDAC5, HDAC6, HDAC7 et HDAC9. Ces protéines, nouvellement identifiées, ont des domaines désacétylases similaires à Hda1 chez la levure. HDAC4, HDAC5 et HDAC7 sont des co-répresseurs de la transcription qui interagissent avec la famille des facteurs de transcription MEF2 et les co-répresseurs N-CoR, BCoR et CtBP. L'action des désacétylases HDAC4, HDAC5 et probablement HDAC7 est fonction de leur localisation cellulaire, qui elle dépend de leur phosphorylation et aussi de leur liaison aux protéines 14-3-3. Donc, la régulation de cette deuxième classe de HDAC se fait à partir de signaux intracellulaires. Les protéines HDAC6 et HDAC9 semblent appartenir à une sous-classe puisqu'elles contiennent des motifs distincts qui peuvent être associés à de nouvelles fonctions biologiques. La connaissance de la structure, de la fonction et de la régulation de ces HDAC nous aidera à mieux comprendre comment l'acétylation contrôle les fonctions des histones et d'autres protéines cellulaires.Mots clés : acétylation, histones, histones désacétylases, protéines 14-3-3.